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乳酸脱氢酶是能催化乳酸脱氢生成丙酮酸的酶.乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的细胞质内,其中肾脏含量比较高.
乳酸脱氢酶高主要是见于以下几种情况
1.急性心肌更赛发生后,早期血清中可以出现.
2.肝炎,急性肝细胞损伤以及骨骼肌损伤时都会升高的.
3.活动性风湿性心脏病,畸形病毒性心肌炎,溶血性贫血,肾坏死等病都可以导致.
LDH是一种糖酵解酶,广泛存在于人体各组织中,以心肌,骨骼肌,肾脏中含量最多,其次为肝脏,脾脏,肺以及肿瘤组织,红细胞内LDH含量为血清的100倍；当上述组织损伤时,它可进入血液,使血液中LDH水平升高.
LDH有5种同工酶,LDH1--LDH2,LDH1在心肌含量最高,LDH5主要含于骨骼肌,其次为肝脏,血小板等.LAH3在肺以及脾含量较高,其次为脑,肠淋巴与分泌腺等.
1.肝脏疾病: 急性肝炎和中度慢性肝炎,肝癌尤其是转移性肝癌时LDH显著升高.肝胆系统疾病中,LDH5增高是诊断肝细胞坏死的敏感指标.
2.急性心肌梗死:发病后8－－18小时LDH开始升高,24--72小时达高峰,6--10日恢复正常.
3.其他疾病:溶血性疾病,恶性肿瘤,白血病,淋巴瘤,恶性贫血,肌营养不良,骨骼肌损伤,胰腺炎,肺梗死等LDH均可以增高.恶性肿瘤时,肿瘤增高速度与LDH增高程度是有一定关系,如肿瘤扩散到肝脏往往伴有LDH4,LDH5增高.60％白血病患者LDH增高是以LDH3, LDH4为主.
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶,乳酸脱氢酶存在于机体所有组织细胞的胞质内,其中以肾脏含量较高,乳酸脱氢酶是能催化丙酮酸生成乳酸的酶,几乎存在于所有组织中,同工酶有六种种形式,即LDH－1（H4）、LDH-2（H3M）、LDH－3（H2M2）、LDH-4（HM3）、LDH-5（M4）及LDH-C4,可用电泳方法将其分离,LDH同功酶的分布有明显的组织特异性,所以可以根据其组织特异性来协用诊断疾病,正常人血清中LDH2,〉LDH1,如有心肌酶释放入血则LDH1〉LDH2,利用此指标可以观察诊断心肌疾病,
乳酸脱氢酶是体内能量代谢过程中的一个重要的酶,此酶几乎存在于所有组织中,以肝、肾、心肌、骨骼肌、胰腺和肺中为最多,乳酸脱氢酶是肝功能的检查指标之一,它对于某些疾病的诊断具有重要的临床意义,
乳酸脱氢酶正常值是多少?正常情况下,健康人血清中的乳酸脱氢酶的含量很低,乳酸脱氢酶正常值范围是100～300U／L,当乳酸脱氢酶的检查值高于正常的范围时,就会造成乳酸脱氢酶的偏高,
乳酸脱氢酶是体内能量代谢过程中的一个重要的酶,此酶几乎存在于所有组织中,以肝、肾、心肌、骨骼肌、胰腺和肺中为最多,乳酸脱氢酶是肝功能的检查指标之一,它对于某些疾病的诊断具有重要的临床意义,
乳酸脱氢酶正常值是多少?正常情况下,健康人血清中的乳酸脱氢酶的含量很低,乳酸脱氢酶正常值范围是100～300U／L,当乳酸脱氢酶的检查值高于正常的范围时,就会造成乳酸脱氢酶的偏高,
乳酸脱氢酶是一种糖酵解酶,健康人血清中的乳酸脱氢酶的含量很低,乳酸脱氢酶正常值范围是100～300U／L,
此酶含锌,它广泛存在于人体及动物的各种组织中,人体以心、肾及骨骼肌内最为丰富,其次以肝、脾、胰及肺组织内较多, 升高:见于心肌梗死、肝脏疾病、血液病、肌肉损伤、进行性肌萎缩；新生儿LDH水平生理性升高,
望以上建议能对您有所帮助,
乳酸脱氢酶（LDH）是催化乳酸和丙酮相互转化的同工酶,属于氢转移酶,该酶存在于所有动物的组织中,在肝脏中活性最高,其次为心脏、骨骼肌、肾脏,在肿瘤组织及白血病细胞中也能检测到,在大多数动物组织中,它是由两种肽链按一定比例组成的5种四聚体,它的每条肽链各由一个基因编码,经转录、翻译、修饰加工等过程,最后成为有生物学活性的物质,不同的动物,不同的组织或器官在不同的发育阶段或不同的生活周期均有其特异性的同工酶酶谱,自然界中存在L和D两种乳酸脱氢酶
